Dallimi kryesor midis vendit alosterik dhe vendit aktiv është se një zonë alosterike është një rajon i një enzime që lejon molekulat aktivizuese ose frenuese të lidhen me enzimën dhe ose të aktivizojnë ose pengojnë aktivitetin e enzimës, ndërsa një zonë aktive është një rajoni i një enzime ku molekulat e substratit lidhen dhe katalizojnë reaksionin duke rezultuar në prodhimin e produkteve të veçanta.
Enzimat janë proteina që ndihmojnë reaksionet biokimike në trupin e njeriut. Një nga rolet më të rëndësishme të enzimave është tretja. Enzimat ndihmojnë gjithashtu në frymëmarrjen, ndërtimin e muskujve, funksionimin e nervave dhe largimin e toksinave në trup. Enzimat kanë zona të ndryshme në strukturë ku molekulat mund të lidhen dhe të katalizojnë reaksionet. Vendet alosterike dhe vendet aktive janë dy zona të ndryshme në strukturën e enzimës që lehtësojnë lidhjen e molekulave dhe reaksionet kimike pasuese.
Çfarë është një vend allosterik?
Vendi allosterik është një rajon i një enzime që lejon molekulat aktivizuese ose frenuese të lidhen me enzimën që ose aktivizon ose frenon aktivitetin e enzimës. Enzimat punojnë në temperatura të ndryshme në varësi të mjedisit. Disa faktorë, duke përfshirë nxehtësinë, ftohtësinë, pH, vendndodhjen në trup dhe substanca të tjera, ndikojnë në aktivitetin e enzimës përveç substratit kryesor. Ka disa substanca që lidhen me enzimën në një vend të ndryshëm nga vendi normal aktiv. Këto vende që lejojnë lidhjen e substancave të tjera njihen si vende alosterike. Vendet alosterike lejojnë që substancat e tjera ose të aktivizojnë, frenojnë ose çaktivizojnë aktivitetin e enzimës. Kjo ndodh kur substanca të tjera lidhen me vendin alosterik dhe ndryshojnë konfirmimin ose formën e enzimës.
Figura 01: Vendi allosterik
Një shembull i aktivizuesit alosterik është lidhja e oksigjenit me hemoglobinën. Lidhja alosterike e oksigjenit me hemoglobinën ndryshon konfirmimin e hemoglobinës dhe rrit afinitetin e saj për më shumë oksigjen. Ky proces siguron që hemoglobina të transportojë sasinë maksimale të oksigjenit nga zonat e pasura me oksigjen si mushkëritë. Një shembull tjetër i frenuesit alosterik është një ATP në frymëmarrjen qelizore. Një enzimë e rëndësishme e përfshirë në glikolizë është fosfofruktokinaza. Kjo enzimë konverton ADP në ATP. Kur ka shumë ATP në qelizë, ATP shërben si një frenues alosterik që lidhet me vendin alosterik të fosfofruktokinazës për të ngadalësuar shndërrimin e ADP në ATP.
Çfarë është një sit aktiv?
Vend aktiv është rajoni i një enzime ku molekulat e substratit lidhen dhe i nënshtrohen një reaksioni për të prodhuar produkte. Vendi aktiv ndahet më tej në dy vende të dallueshme: vendi lidhës dhe vendi kalalitik. Në vendin e lidhjes, mbetjet e aminoacideve të zonës aktive formojnë lidhje të përkohshme me substratin. Nga ana tjetër, në vendin katalitik, mbetjet e aminoacideve të zonës aktive katalizojnë një reaksion të atij substrati.
Figura 02: Siti aktiv
Vendi aktiv i një enzime zakonisht ka tre deri në katër aminoacide, ndërsa aminoacide të tjera në enzimë kërkohen për të ruajtur strukturën terciare të enzimës. Një vend aktiv i një enzime mund të katalizojë një reaksion në mënyrë të përsëritur pasi mbetjet nuk ndryshohen në fund të reaksionit. Ky proces arrihet normalisht duke ulur energjinë e aktivizimit të reaksionit. Prandaj, më shumë substrate kanë energji të mjaftueshme për t'iu nënshtruar një reaksioni kimik.
Cilat janë ngjashmëritë ndërmjet sitit allosterik dhe vendit aktiv?
- Vendi alosterik dhe zona aktive janë dy zona të ndryshme në strukturën enzimë që lehtësojnë lidhjen e molekulave dhe reaksionet kimike pasuese.
- Të dyja vendet përbëhen nga aminoacide.
- Këto sajte kanë një formë unike.
- Të dyja vendet janë shumë të rëndësishme për aktivitetin e enzimës dhe reaksionin e katalizuar nga enzima.
Cili është ndryshimi midis vendit alosterik dhe vendit aktiv?
Vendi allosterik është një rajon i një enzime që lejon molekulat aktivizuese ose frenuese të lidhen me enzimën në mënyrë që të aktivizojnë ose pengojnë aktivitetin e enzimës, ndërsa vendi aktiv është një rajon i një enzime ku molekulat e substratit lidhen dhe katalizojnë reaksionin. që rezulton në prodhimin e produkteve të veçanta. Kështu, ky është ndryshimi kryesor midis faqes alosterike dhe vendit aktiv. Për më tepër, vendet alosterike janë të pranishme vetëm në enzimat alosterike, ndërsa vendet aktive janë të pranishme në të gjitha enzimat.
Infografiku i mëposhtëm paraqet ndryshimet midis vendit alosterik dhe vendit aktiv në formë tabelare për krahasim krah për krah.
Përmbledhje – Siti allosterik kundrejt sajtit aktiv
Vendi alosterik dhe vendi aktiv janë dy rajone të ndryshme në strukturën e enzimës. Vendi alosterik është një rajon i një enzime që lejon molekulat e aktivizuesit ose frenuesit të lidhen me enzimën që ose aktivizojnë ose frenojnë aktivitetin e enzimës, ndërsa zona aktive është një rajon i një enzime ku molekulat e substratit lidhen dhe katalizojnë reaksionin duke rezultuar në prodhimin e elementeve të veçanta. produkteve. Pra, ky është ndryshimi kryesor midis faqes alosterike dhe faqes aktive.
