Dallimi midis Tripsinës dhe Kimotripsinës

Përmbajtje:

Dallimi midis Tripsinës dhe Kimotripsinës
Dallimi midis Tripsinës dhe Kimotripsinës

Video: Dallimi midis Tripsinës dhe Kimotripsinës

Video: Dallimi midis Tripsinës dhe Kimotripsinës
Video: Cili është dallimi midis xhindëve dhe shejtanëve? - Dr. Imam Ahmed Kalaja 2024, Korrik
Anonim

Diferenca kryesore – Tripsina vs Kimotripsina

Tretja e proteinave është një proces shumë i rëndësishëm në procedurën e përgjithshme të tretjes në organizmat e gjallë. Proteinat komplekse treten në monomeret e saj të aminoacideve dhe absorbohen nëpërmjet zorrëve të vogla. Proteinat janë thelbësore pasi ato shërbejnë një rol të madh funksional dhe strukturor në një organizëm. Tretja e proteinave bëhet nëpërmjet enzimave për tretjen e proteinave, të cilat përfshijnë tripsinën, kimotripsinën, peptidazat dhe proteazat. Tripsina është një enzimë për tretjen e proteinave, e cila këput lidhjen peptide në aminoacidet bazë, të cilat përfshijnë lizinën dhe argininën. Kimotripsina është gjithashtu një enzimë për tretjen e proteinave e cila këput lidhjen peptide në aminoacide aromatike si fenilalanina, triptofani dhe tirozina. Dallimi kryesor midis tripsinës dhe kimotripsinës është pozicioni i aminoacidit në të cilin ndahet në proteinë. Tripsina çahet në pozicionet e aminoacideve bazë, ndërsa kimotripsina në pozicionet e aminoacideve aromatike.

Çfarë është Tripsina?

Trypsina është një proteinë 23,3 kDa që i përket familjes së proteazave të serinës dhe substratet kryesore të saj janë aminoacidet bazë. Këto aminoacide bazë përfshijnë argininën dhe lizinën. Tripsina u zbulua në 1876 nga Kuhne. Tripsina është një proteinë globulare dhe ekziston në formën e saj joaktive, e cila është tripsinogen - zimogjen. Mekanizmi i veprimit të tripsinës bazohet në aktivitetin e proteazës së serinës.

Trypsina çahet në skajin C terminal të aminoacideve bazë. Ky është një reaksion hidrolize dhe zhvillohet në një pH - 8.0 në zorrët e vogla. Aktivizimi i tripsinogjenit bëhet nëpërmjet heqjes së hexapeptidit terminal dhe ai prodhon formën aktive; tripsinën. Tripsina aktive është e dy llojeve kryesore; α – tripsina dhe β-tripsina. Ato ndryshojnë në qëndrueshmërinë termike dhe strukturën e tyre. Vendi aktiv i tripsinës përmban histidinë (H63), acid aspartik (D107) dhe serinë (S200).

Dallimi midis Tripsinës dhe Kimotripsinës
Dallimi midis Tripsinës dhe Kimotripsinës

Figura 01: Tripsina

Veprimi enzimatik i tripsinës frenohet nga DFP, aprotinina, Ag+, Benzamidina dhe EDTA. Aplikimet e tripsinës përfshijnë ndarjen e indeve, tripsinizimin në kulturën e qelizave shtazore, hartëzimin triptik, studimet e proteinave in vitro, gjurmët e gishtërinjve dhe aplikimet në kulturën e indeve.

Çfarë është kimotripsina?

Kimotripsina ka një peshë molekulare prej 25.6 kDa dhe i përket familjes së proteazës së serinës dhe është një endopeptidazë. Kimotripsina ekziston në formën e saj joaktive që është kimotripsinogen. Kimotripsina u zbulua në vitin 1900. Kimotripsina hidrolizon lidhjet peptide në aminoacidet aromatike. Këto substrate aromatike përfshijnë tirozinë, fenilalaninë dhe triptofan. Substratet e kësaj enzime janë kryesisht në L-izomerët dhe veprojnë lehtësisht mbi amidet dhe esteret e aminoacideve. PH optimal në të cilin vepron kimotripsina është 7.8 – 8.0. Ekzistojnë dy forma kryesore të kimotripsinës si kimotripsina A dhe kimotripsina B dhe ato ndryshojnë pak në karakteristikat strukturore dhe proteolitike. Vendi aktiv i kimotripsinës përmban një treshe katalitike dhe përbëhet nga histidina (H57), acidi aspartik (D102) dhe serina (S195).

Dallimi kryesor midis Tripsinës dhe Kimotripsinës
Dallimi kryesor midis Tripsinës dhe Kimotripsinës

Figura 02: Kimotripsina

Aktivizuesit e kimotripsinës janë bromidi cetiltrimetilamoniumi, bromidi dodeciltrimetilamoniumi, bromidi heksadeciltrimetilamoniumi dhe bromidi tetrabutilamonium. Frenuesit e kimotripsinës janë peptidil aldehidet, acidet boronike dhe derivatet e kumarinës. Kimotripsina përdoret komercialisht në sintezën e peptideve, hartimin e peptideve dhe gjurmët e gishtave të peptideve.

Cilat janë ngjashmëritë midis Tripsinës dhe Kimotripsinës?

  • Të dyja enzimat janë proteaza serine.
  • Të dyja enzimat çajnë lidhjet peptide.
  • Të dyja enzimat veprojnë në zorrën e hollë.
  • Të dyja enzimat ekzistojnë në formën e saj joaktive si zimogjene.
  • Të dyja enzimat përbëhen nga një treshe katalitike që përmban histidinë, acid aspartik dhe serinë në zonën e saj aktive.
  • Të dyja enzimat fillimisht u zbuluan dhe u nxorrën nga bagëtia.
  • Prodhimi i të dy enzimave bëhet aktualisht nëpërmjet teknikave të ADN-së rekombinante.
  • Të dyja enzimat veprojnë në një pH bazë optimale.
  • Të dyja enzimat përdoren in vitro në industri të ndryshme.

Cili është ndryshimi midis Tripsinës dhe Kimotripsinës?

Trypsina vs Kimotripsina

Trypsina është një enzimë për tretjen e proteinave e cila do të çajë lidhjen peptide në aminoacidet bazë si lizina dhe arginina. Kimotripsina, e cila është gjithashtu një enzimë për tretjen e proteinave, shkëput lidhjen peptide me aminoacidet aromatike si fenilalanina, triptofani dhe tirozina.
Pesha molekulare
Pesha molekulare e tripsinës është 23,3 k Da. Pesha molekulare e kimotripsinës është 25,6 k Da.
Substrate
Proteinat komplekse treten në monomeret e saj të aminoacideve dhe absorbohen nëpërmjet zorrëve të vogla. Substrate të aminoacideve aromatike si tirozina, triptofani dhe fenilalanina veprojnë në kimotripsin.
Forma zimogjene e enzimës
Trypsinogen është forma joaktive e tripsinës. Kimotripsinogjeni është forma joaktive e kimotripsinës.
Aktivizuesit
Lantanidet janë aktivizues të tripsinës. Bromi cetiltrimetilamoniumi, bromidi dodeciltrimetilamoniumi, bromidi heksadeciltrimetilamoniumi dhe bromidi tetrabutilamoni janë aktivizues të kimotripsinës.

Inhibitorët

DFP, aprotinina, Ag+, Benzamidina dhe EDTA janë frenues të tripsinës. Peptidilaldehidet, acidet boronike dhe derivatet e kumarinës janë frenues të kimotripsinës.

Përmbledhje – Tripsina vs Kimotripsina

Peptidazat ose enzimat proteolitike çajnë proteinat nëpërmjet hidrolizës së lidhjes peptide. Tripsina këput lidhjen peptide në aminoacidet bazë ndërsa kimotripsina çan lidhjen peptide në mbetjet aromatike të aminoacideve. Të dyja enzimat janë peptidaza serine dhe veprojnë në zorrën e hollë në një mjedis bazë pH. Aktualisht, shumë kërkime janë përfshirë në prodhimin e tripsinës dhe kimotripsinës duke përdorur teknologjinë e ADN-së rekombinante duke përdorur specie të ndryshme bakteriale dhe kërpudhore pasi këto enzima kanë një vlerë të lartë industriale. Ky është ndryshimi midis tripsinës dhe kimotripsinës.

Shkarko versionin PDF të Trypsin vs Chymotrypsin

Mund të shkarkoni versionin PDF të këtij artikulli dhe ta përdorni për qëllime jashtë linje sipas shënimit të citimit. Ju lutemi shkarkoni versionin PDF këtu Dallimi midis Tripsinës dhe Kimotripsinës

Recommended: