Dallimi kryesor – Enzima vs Koenzima
Reaksionet kimike shndërrojnë një ose më shumë substrate në produkte. Këto reaksione katalizohen nga proteina të veçanta të quajtura enzima. Enzimat veprojnë si katalizator për shumicën e reaksioneve pa u konsumuar. Enzimat janë bërë nga aminoacide dhe kanë sekuenca unike të aminoacideve të përbëra nga 20 aminoacide të ndryshme. Enzimat mbështeten nga molekula të vogla organike jo proteinike të quajtura kofaktorë. Koenzimat janë një lloj kofaktorësh që ndihmojnë enzimat të kryejnë katalizën. Dallimi kryesor midis enzimës dhe koenzimës është se enzima është një proteinë që katalizon reaksionet biokimike ndërsa koenzima është një molekulë organike jo proteinike e cila ndihmon enzimat të aktivizojnë dhe katalizojnë reaksionet kimike. Enzimat janë makromolekula ndërsa koenzimat janë molekula të vogla.
Çfarë është një enzimë?
Enzimat janë katalizatorë biologjikë të qelizave të gjalla. Ato janë proteina të përbëra nga qindra deri në miliona aminoacide të lidhura së bashku si perlat në një varg. Çdo enzimë ka një sekuencë unike të aminoacideve dhe përcaktohet nga një gjen specifik. Enzimat përshpejtojnë pothuajse të gjitha reaksionet biokimike në organizmat e gjallë. Enzimat ndikojnë vetëm në shpejtësinë e reaksionit, dhe prania e tyre është thelbësore për të filluar konvertimin kimik sepse energjia e aktivizimit të reaksionit ulet nga enzimat. Enzimat ndryshojnë shpejtësinë e reaksionit pa u konsumuar ose pa ndryshuar strukturën kimike. E njëjta enzimë mund të katalizojë shndërrimin e gjithnjë e më shumë substrateve në produkte duke treguar aftësinë për të katalizuar të njëjtin reagim pa pushim.
Enzimat janë shumë specifike. Një enzimë e veçantë lidhet me një substrat specifik dhe katalizon një reaksion specifik. Specifikimi i enzimës shkaktohet nga forma e enzimës. Çdo enzimë ka një vend aktiv me një formë specifike dhe grupe funksionale për lidhje specifike. Vetëm substrati specifik do të përputhet me formën e vendit aktiv dhe do të lidhet me të. Specifikimi i lidhjes së substratit të enzimës mund të shpjegohet me dy hipoteza të quajtura hipoteza e bllokimit dhe çelësit dhe hipoteza e përshtatjes së induktuar. Hipoteza e bllokimit dhe çelësit tregon se përputhja midis enzimës dhe substratit është specifike e ngjashme me një çelës dhe një çelës. Hipoteza e përshtatjes së induktuar tregon se forma e zonës aktive mund të ndryshojë në mënyrë që të përshtatet me formën e substratit specifik të ngjashëm me dorezat që i përshtaten dorës.
Reaksionet enzimatike ndikohen nga disa faktorë si pH, temperatura, etj. Çdo enzimë ka një vlerë optimale të temperaturës dhe vlerë pH për të punuar me efikasitet. Enzimat ndërveprojnë edhe me kofaktorë joproteinikë si grupe protetike, koenzima, aktivizues etj. për të katalizuar reaksionet biokimike. Enzimat mund të shkatërrohen në temperaturë të lartë ose nga aciditeti ose alkaliniteti i lartë sepse ato janë proteina.
Figura 01: Modeli i përshtatjes së induktuar të aktivitetit të enzimës.
Çfarë është një koenzim?
Reaksionet kimike ndihmohen nga molekulat joproteinike të quajtura kofaktorë. Kofaktorët ndihmojnë enzimat për të katalizuar reaksionet kimike. Ekzistojnë lloje të ndryshme të kofaktorëve dhe koenzimat janë një lloj midis tyre. Koenzima është një molekulë organike e cila kombinohet me një kompleks substrati enzimë dhe ndihmon procesin e katalizimit të reaksionit. Ato njihen gjithashtu si molekula ndihmëse. Ato përbëhen nga vitamina ose rrjedhin nga vitaminat. Prandaj, dietat duhet të përmbajnë vitamina të cilat ofrojnë koenzima thelbësore për reaksionet biokimike.
Koenzimat mund të lidhen me vendin aktiv të enzimës. Ata lidhen lirshëm me enzimën dhe ndihmojnë reaksionin kimik duke siguruar grupe funksionale të nevojshme për reaksionin ose duke ndryshuar konformimin strukturor të enzimës. Prandaj, lidhja e substratit bëhet e lehtë dhe reagimi drejtohet drejt produkteve. Disa koenzima veprojnë si substrate dytësore dhe ndryshohen kimikisht në fund të reaksionit, ndryshe nga enzimat.
Koenzimat nuk mund të katalizojnë një reaksion kimik pa një enzimë. Ato ndihmojnë enzimat të bëhen aktive dhe të kryejnë funksionet e tyre. Pasi koenzima lidhet me apoenzimën, enzima bëhet një formë aktive e enzimës së quajtur holoenzimë dhe fillon reaksionin.
Shembuj të koenzimave janë adenozina trifosfati (ATP), nikotinamidi adeninë dinukleotidi (NAD), flavinadenina dinukleotidi (FAD), koenzima A, vitaminat B1, B2 dhe B6, etj.
Figura 02: Lidhja e kofaktorit me një apoenzimë
Cili është ndryshimi midis Enzimës dhe Koenzimës?
Enzima vs Koenzima |
|
| Enzimat janë katalizatorë biologjikë që përshpejtojnë reaksionet kimike. | Koenzimat janë molekula organike që ndihmojnë enzimat për të katalizuar reaksionet kimike. |
| Lloji molekular | |
| Të gjitha enzimat janë proteina. | Koenzimat janë joproteina. |
| Ndryshim për shkak të reaksioneve | |
| Enzimat nuk ndryshohen për shkak të reaksionit kimik. | Koenzimat ndryshohen kimikisht si rezultat i reaksionit. |
| Specifikiteti | |
| Enzimat janë specifike. | Koenzimat nuk janë specifike. |
| Madhësia | |
| Enzimat janë molekula më të mëdha. | Koenzimat janë molekula më të vogla. |
| Shembuj | |
| Amilaza, proteinaza dhe kinaza janë shembuj të enzimave. | NAD, ATP, koenzima A dhe FAD janë shembuj të koenzimave. |
Përmbledhje – Enzima vs Koenzima
Enzimat katalizojnë reaksionet kimike. Koenzimat ndihmojnë enzimat për të katalizuar reaksionin duke aktivizuar enzimat dhe duke siguruar grupe funksionale. Enzimat janë proteina të përbëra nga aminoacide. Koenzimat nuk janë proteina. Ato rrjedhin kryesisht nga vitaminat. Ky është ndryshimi midis enzimave dhe koenzimave.
