Dallimi kryesor midis aspartil cisteinës dhe proteazave të serinës është grupet e tyre funksionale që veprojnë si mbetje katalitike. Grupi funksional që vepron si mbetje katalitike të aspartil proteazës është një grup i acidit karboksilik, ndërsa në proteazën cisteinë, një grup tiol ose sulfhidril vepron si grup funksional në mbetjen katalitike dhe në proteazën serinë, një grup hidroksil ose një alkool vepron. si grup funksional në mbetjen katalitike.
Proteazat janë enzima që katalizojnë proteolizën, që është zbërthimi i proteinave në polipeptide ose aminoacide më të vogla. Ky proces ndodh duke shkëputur lidhjet peptide brenda proteinave me anë të një procesi hidrolize. Proteazat janë të përfshira në shumë funksione biologjike, të tilla si tretja e proteinave të gëlltitura, katabolizmi i proteinave dhe sinjalizimi i qelizave. Proteazat janë të pranishme në të gjitha format e jetës. Aspartili, cisteina dhe serina janë tre proteaza të rëndësishme që luajnë një rol kyç në organizmat e gjallë.
Çfarë janë Aspartyl Proteazat?
Proteazat e aspartilit janë një lloj enzimash që thyejnë proteinat. Ata kanë dy aspartate shumë të konservuara në zonën aktive dhe janë në mënyrë optimale aktive në pH acid. Këto proteaza çajnë lidhjet dipeptide që kanë mbetje hidrofobike si dhe një grup beta-metileni. Mekanizmi katalitik i aspartil proteazës është një mekanizëm acid-bazë. Kjo përfshin koordinimin e një molekule uji me dy mbetje aspartate. Një aspartat aktivizon molekulën e ujit duke hequr një proton. Kjo mundëson që uji të kryejë një sulm nukleofilik në karbonin karbonil të substratit. Si rezultat, ai gjeneron një ndërmjetës oksianion tetraedral që stabilizohet nga lidhjet hidrogjenore me mbetjen e dytë të aspartatit. Rirregullimi i këtij ndërmjetësi është përgjegjës për ndarjen e peptidit në dy produkte peptide.
Figura 01: Aspartyl Proteaza
Ekzistojnë pesë superfamilje të proteazave aspartike: Klani AA që është një familje, Klani AC, i cili është një familje sinjalizuese e peptidazës II, Klani AD, i cili është një familje presenilinash, Klani AE, i cili është një familje endopeptidase GPR, dhe Clan AF, e cila është një familje omptin.
Çfarë janë proteazat e cisteinës?
Proteazat e cisteinës janë një grup enzimash hidrolaze që degradojnë proteinat. Ato tregojnë një mekanizëm katalitik që përfshin një tiol cisteine nukleofilik në një treshe ose diadë katalitike. Hapi fillestar në mekanizmin katalitik të proteazave të cisteinës është deprotonimi. Grupi i tiolit deprotonohet brenda zonës aktive të enzimës nga një aminoacid ngjitur siç është histidina, e cila ka një zinxhir anësor bazë. Hapi tjetër është sulmi nukleofilik nga squfuri anionik i deprotonuar i cisteinës në substrat. Këtu, fragmenti i substratit lirohet me një aminë, dhe mbetja e histidinës në proteazë rikthen formën e saj të deprotonuar. Kjo rezulton në formimin e ndërmjetësit tioester të substratit, duke lidhur fundin e ri karboksi me tiolin e cisteinës. Lidhja tioester hidrolizohet për të gjeneruar një pjesë të acidit karboksilik në fragmentin e mbetur të substratit.
Figura 02: Proteaza Cisteine
Proteazat e cisteinës luajnë role të shumëfishta në fiziologji dhe zhvillim. Në bimë, ato luajnë një rol të rëndësishëm në rritjen, zhvillimin, akumulimin dhe mobilizimin e proteinave të ruajtjes. Tek njerëzit, ato janë të rëndësishme në plakjen dhe apoptozën, përgjigjet imune, përpunimin e prohormoneve dhe rimodelimin e matricës jashtëqelizore për zhvillimin e konit.
Çfarë janë Proteazat Serine?
Proteazat serine janë gjithashtu një grup enzimash proteolitike që çajnë lidhjet peptide në proteina. Serina shërben si aminoacid nukleofilik në vendin aktiv të enzimës. Këto janë të pranishme si në eukariotët ashtu edhe në prokariotët. Proteazat e serinës zakonisht ndahen në kategori të ndryshme nga një strukturë e veçantë që përbëhet nga dy domene beta-fuçi që konvergojnë në vendin aktiv katalitik dhe gjithashtu bazuar në specifikën e tyre të substratit. Ato janë të ngjashme me tripsinën, të ngjashme me kimotripsinën, të ngjashme me trombinën, të ngjashme me elastazën dhe të ngjashme me subtilisin.
Figura 03: Proteaza serine
Proteazat e ngjashme me tripsinën çajnë lidhjet peptide pas një aminoacidi të ngarkuar pozitivisht si lizina ose arginina. Ato janë specifike për mbetjet e ngarkuara negativisht si acidi aspartik ose acidi glutamik. Proteazat e ngjashme me kimotripsinën janë më hidrofobike. Specifikimi i tyre qëndron tek mbetjet e mëdha hidrofobike si tirozina, triptofani dhe fenilalanina. Proteazat e ngjashme me trombinën përfshijnë trombinën, e cila është një plazminogen që aktivizon indet, dhe plazminën. Këto ndihmojnë në koagulimin e gjakut dhe tretjen dhe gjithashtu në patofiziologjinë në çrregullimet neurodegjenerative. Proteazat e ngjashme me elastazën preferojnë mbetje të tilla si alanina, glicina dhe valina. Proteazat e ngjashme me subtilisin përfshijnë serinë në prokariote. Ai ndan një mekanizëm katalitik që përdor një treshe katalitike për të krijuar një serinë nukleofilike. Rregullimi i aktivitetit të proteazës së serinës kërkon një aktivizim fillestar të proteazës dhe sekretim të frenuesve.
Cilat janë ngjashmëritë midis Aspartyl Cisteinës dhe Proteazës së Serinës?
- Proteazat e aspartilit, cisteinës dhe serinës katalizojnë zbërthimin e proteinave nga ndarja e lidhjeve peptide.
- Mekanizmat janë të ngjashëm kur mbetjet e zonës aktive sulmojnë lidhjet peptide duke shkaktuar prishjen e saj.
- Të gjitha përmbajnë nukleofile.
- Ato të gjitha janë proteina.
Cili është ndryshimi midis Aspartyl Cisteinës dhe Serinës Proteaza?
Dallimi kryesor midis aspartil cisteinës dhe proteazave të serinës varet nga grupi i tyre funksional, i cili vepron si mbetje katalitike. Në aspartyl proteazën, një grup i acidit karboksilik vepron si grup funksional, ndërsa në proteazën cisteinë, një grup tiol ose sulfhidril vepron si grup funksional, dhe në proteazën serinë, një grup hidroksil ose një alkool vepron si grup funksional.
Proteazat aspartyl kanë një vend aktiv aspartat, ndërsa proteazat e cisteinës kanë një vend aktiv të cisteinës. Mbetja e vendit aktiv të proteazës së serinës është një grup hidroksil. Kështu, ky është gjithashtu një ndryshim tjetër midis aspartyl cisteinës dhe serinës proteazave. Ndryshe nga proteazat serine dhe cisteinë, proteazat aspartil nuk formojnë një ndërmjetës kovalent gjatë procesit të ndarjes. Prandaj, proteoliza ndodh në një hap të vetëm për proteazat aspartil.
Infografia e mëposhtme paraqet ndryshimet midis aspartil cisteinës dhe proteazave serine në formë tabelare për krahasim krah për krah.
Përmbledhje – Aspartyl Cysteine vs Serine Proteases
Proteazat janë enzima që katalizojnë zbërthimin e proteinave në polipeptide ose aminoacide më të vogla. Dallimi kryesor midis aspartil cisteinës dhe proteazave të serinës është grupi funksional që vepron si mbetje e tyre katalitike. Një grup i acidit karboksilik vepron si grup funksional në aspartyl proteazën, ndërsa një grup tiol ose sulfhidril vepron si grup funksional në proteazën e cisteinës. Një grup hidroksil ose një alkool vepron si grup funksional në proteazën e serinës.
