Diferenca kryesore – Kd vs Km
Kd dhe Km janë konstante ekuilibri. Dallimi kryesor midis Kd dhe Km është se Kd është një konstante termodinamike ndërsa Km nuk është një konstante termodinamike.
Kd i referohet konstantës së disociimit ndërsa Km është konstanta Michaelis. Të dyja këto konstante janë shumë të rëndësishme në analizën sasiore të reaksioneve enzimatike.
Çfarë është Kd?
Kd është konstante disociimi. Njihet gjithashtu si konstanta e disociimit të ekuilibrit për shkak të përdorimit të tij në sistemet e ekuilibrit. Konstanta e disociimit është konstanta e ekuilibrit të reaksioneve ku një përbërës i madh shndërrohet në përbërës të vegjël në mënyrë të kthyeshme. Procesi i këtij konvertimi njihet edhe si disociim. Një molekulë jonike ndahet gjithmonë në jonet e saj. Atëherë konstanta e disociimit ose Kd është një sasi që shpreh shkallën në të cilën një substancë e caktuar në tretësirë shpërbëhet në jone. Kështu, kjo është e barabartë me produktin e përqendrimeve të joneve përkatëse pjesëtuar me përqendrimin e molekulës së padisocuar.
AB ↔ A + B
Në reagimin e përgjithshëm të mësipërm, konstanta e disociimit, Kd mund të jepet si më poshtë.
Kd=[A][B] / [AB].
Për më tepër, nëse ka një lidhje stekiometrike, duhet të përfshihen koeficientët stoikiometrikë në ekuacion.
xAB ↔ aA + bB
Ekuacioni i konstantës së disociimit, Kd për reaksionin e mësipërm është si më poshtë:
Kd=[A]a[B]b / [AB]x
Në mënyrë specifike, në aplikimet biokimike, Kd ndihmon në përcaktimin e sasisë së produkteve të dhëna nga një reaksion kimik në prani të një enzime. Kd e një reaksioni enzimatik shpreh afinitetin ligand-receptor. Me fjalë të tjera, ai deklaron aftësinë e një substrati për të lënë receptorin e një enzime. Nga ana tjetër, ai përshkruan se sa fort lidhet një substrat me enzimën.
Çfarë është Km?
Km është konstanta Michaelis. Ndryshe nga Kd, Km është një konstante kinetike. Zbatimi i tij kryesor është në kinetikën e enzimës, domethënë për të përcaktuar afinitetin e një substrati për t'u lidhur me një enzimë. Konstanta shprehet duke lidhur përqendrimin e substratit me shpejtësinë e reaksionit në prani të një enzime. Prandaj, konstanta Michaelis ose Km është përqendrimi i substratit kur shpejtësia e reaksionit arrin gjysmën e shpejtësisë së tij maksimale.
Figura 1: Marrëdhënia midis shpejtësisë së reaksionit dhe përqendrimit të substratit në një reaksion enzimatik.
Gjatë një reaksioni midis enzimës (E) dhe substratit (S), formimi i produkteve (P) është si më poshtë:
E + S ↔ E-S kompleks ↔ E + P
Nëse konstantet e ekuilibrit të reaksionit të mësipërm janë si më poshtë, ju mund të nxirrni Km nga këto konstante.
Km=K-1 + K+2 / K+1
Përcaktimi i km sipas konceptit të Michael
Michaelis zhvilloi një marrëdhënie duke përdorur përqendrimin e substratit, [S] dhe shpejtësinë maksimale të reagimit, Vmax. Marrëdhënia midis përqendrimit të substratit dhe Km e një reaksioni enzimatik është si më poshtë:
v=Vmax[S] / Km + [S]
v është shpejtësia në çdo kohë, ndërsa [S] është përqendrimi i substratit në një kohë të caktuar, dhe Vmax është shpejtësia maksimale e reaksionit. Km është konstanta Michaelis për enzimën në reaksion. Vlera e konstantës Michaelis varet nga enzima. Rrjedhimisht, një vlerë e vogël e Km tregon se enzima bëhet e ngopur me një sasi të vogël substrati. Pastaj Vmax fitohet në një përqendrim të ulët të substratit. Në të kundërt, një vlerë e lartë Km tregon se enzima kërkon një sasi të lartë substrati për t'u ngopur.
Cili është ndryshimi midis Kd dhe Km?
Kd vs Km |
|
| Kd është konstanta e disociimit. | Km është konstanta Michaelis. |
| Natyra | |
| Kd është një konstante termodinamike. | Km është një konstante kinetike. |
| Detaje | |
| Kd përfaqëson afinitetin e një substrati ndaj një enzime. | Km përfaqëson marrëdhënien midis përqendrimit të substratit dhe shpejtësisë së reagimit. |
Përmbledhje – Kd vs Km
Kd dhe Km janë konstante ekuilibri që përshkruajnë vetitë e reaksioneve enzimatike. Dallimi kryesor midis Kd dhe Km është se Kd është një konstante termodinamike ndërsa Km nuk është një konstante termodinamike.
