Dallimi midis Holoenzimës dhe Apoenzimës

Përmbajtje:

Dallimi midis Holoenzimës dhe Apoenzimës
Dallimi midis Holoenzimës dhe Apoenzimës

Video: Dallimi midis Holoenzimës dhe Apoenzimës

Video: Dallimi midis Holoenzimës dhe Apoenzimës
Video: Cili është dallimi midis xhindëve dhe shejtanëve? - Dr. Imam Ahmed Kalaja 2024, Korrik
Anonim

Dallimi kryesor – Holoenzima vs Apoenzima

Enzimat janë katalizatorë biologjikë që rrisin shpejtësinë e reaksioneve kimike në trup. Ato janë proteina të përbëra nga sekuenca aminoacide. Enzimat përfshihen në reaksionet kimike pa u konsumuar. Ato janë specifike për substrate dhe reaksione kimike. Funksioni i enzimës mbështetet nga molekula të ndryshme të vogla jo-proteinike. Ata njihen si kofaktorë. Ato ndihmojnë enzimat në veprimin e tyre katalitik. Këta kofaktorë mund të jenë jone metali ose koenzima; ato mund të jenë edhe molekula inorganike ose organike. Shumë enzima kërkojnë një kofaktor që të bëhet aktiv dhe të fillojë funksionin katalitik. Në bazë të lidhjes me kofaktorin, enzimat kanë dy forma të quajtura apoenzimë dhe holoenzimë. Dallimi kryesor midis holoenzimës dhe apoenzimës është se apoenzima është përbërësi proteinik i enzimës i cili është joaktiv dhe nuk lidhet me kofaktorin ndërsa holoenzima është përbërësi proteinik i enzimës dhe kofaktori i lidhur që krijon formën aktive të enzimës.

Çfarë është Holoenzima?

Enzimat janë proteina që katalizojnë reaksionet biokimike në qeliza. Shumica e enzimave kërkojnë një molekulë të vogël jo proteinike për të filluar funksionet katalitike. Këto molekula njihen si kofaktorë. Kofaktorët janë kryesisht molekula inorganike ose organike. Kofaktorët kategorizohen në dy lloje kryesore të quajtura jone metalike dhe koenzima. Lidhja e kofaktorit është thelbësore për aktivizimin e enzimës dhe fillimin e reaksionit kimik. Kur përbërësi proteinik i enzimës lidhet me kofaktorin, molekula e plotë njihet si holoenzimë. Holoenzima është katalitikisht aktive. Prandaj, ai lidhet në mënyrë aktive me substratet dhe rrit shpejtësinë e reagimit. Koenzimat lidhen lirshëm me enzimat ndërsa grupet protetike lidhen fort me apoenzimat. Disa kofaktorë lidhen me vendin aktiv të enzimës. Pas lidhjes, ai ndryshon konformacionin e enzimës dhe rrit lidhjen e substrateve me vendin aktiv të enzimës.

DNA polimeraza dhe ARN polimeraza janë dy holoenzima. ADN polimeraza kërkon që jonet e magnezit të bëhen aktive dhe të inicojnë polimerizimin e ADN-së. ARN polimeraza ka nevojë për faktorin sigma për funksionin e saj katalitik.

Çfarë është Apoenzima?

Apoenzima është enzima përpara lidhjes me kofaktorin. Me fjalë të tjera, apoenzima është pjesa proteinike e enzimës së cilës i mungon kofaktori. Apoenzima është katalitikisht joaktive dhe jo e plotë. Formon një sistem enzimë aktiv kur kombinohet me një koenzimë dhe përcakton specifikën e këtij sistemi për një substrat. Ka shumë kofaktorë që lidhen me apoenzimat për të krijuar holoenzima. Koenzimat e zakonshme janë vitaminat NAD+, FAD, Koenzima A, B dhe vitamina C. Jonet e zakonshme metalike që lidhen me apoenzimat janë hekuri, bakri, kalciumi, zinku, magnezi, etj. Kofaktorët lidhen fort ose lirshëm me apoenzimën për të kthyer apoenzimën në holoenzimë. Pasi kofaktori hiqet nga holoenzima, ai shndërrohet sërish në apoenzimë, e cila është joaktive dhe e paplotë.

Prania e kofaktorit në vendin aktiv të apoenzimës është thelbësore sepse ato ofrojnë grupe ose vende që pjesa proteinike e enzimës nuk i posedon për të katalizuar reaksionin.

Dallimi kryesor - Holoenzima kundër Apoenzimës
Dallimi kryesor - Holoenzima kundër Apoenzimës

Figura 01: Apoenzima dhe holoenzima

Cili është ndryshimi midis Holoenzimës dhe Apoenzimës?

Holoenzima vs Apoenzima

Holoenzima është një enzimë aktive e përbërë nga një apoenzimë e lidhur me kofaktorin e saj. Apoenzima është përbërësi proteinik që i mungon kofaktori i saj.
Kofaktor
Holoenzima është e lidhur me kofaktorin e saj. Apoenzima është përbërësi enzimë pa kofaktor.
Aktivitet
Holoenzima është katalitikisht aktive. Apoenzima është katalitikisht joaktive.
Plotësia
Holoenzima është e plotë dhe mund të fillojë reaksionin. Apoenzima është e paplotë dhe nuk mund të fillojë reaksionin.
Shembuj
Polimeraza e ADN-së, ARN polimeraza janë shembuj të holoenzimës. Aspartat transcarbamoylase është një shembull për apoenzimën.

Përmbledhje – Holoenzima vs Apoenzima

Enzimat janë katalizatorë biologjikë të qelizave. Ato ulin energjinë e nevojshme për shfaqjen e reaksionit. Enzimat rrisin shpejtësinë e reaksionit duke nxitur në mënyrë aktive konvertimin e substratit në produkte. Ata në mënyrë specifike katalizojnë reaksionet pa hyrë në reaksione. Enzimat përbëhen nga molekula proteinike. Pjesa proteinike e enzimës njihet si apoenzimë. Apoenzima ka nevojë të lidhet me molekula të vogla jo proteinike të quajtura kofaktorë për t'u bërë aktive. Kur apoenzima lidhet me kofaktorin, kompleksi njihet si holoenzim. Holoenzima është katalitikisht aktive për të filluar reaksionin kimik. Substrati lidhet me holoenzimën, jo me apoenzimën. Ky është ndryshimi midis holoenzimës dhe apoenzimës.

Shkarko versionin PDF të Holoenzyme vs Apoenzyme

Mund të shkarkoni versionin PDF të këtij artikulli dhe ta përdorni për qëllime jashtë linje sipas shënimeve të citimit. Ju lutemi shkarkoni versionin PDF këtu Dallimi midis Holoenzimës dhe Apoenzimës.

Recommended: