Dallimi kryesor – Fleta me plisa Alpha Helix vs Beta
Helikat alfa dhe fletët e palosura beta janë dy strukturat dytësore që gjenden më shpesh në një zinxhir polipeptid. Këta dy komponentë strukturorë janë hapat e parë kryesorë në procesin e palosjes së një zinxhiri polipeptid. Dallimi kryesor midis Alpha Helix dhe Beta Pleated Sheet është në strukturën e tyre; ata kanë dy forma të ndryshme për të bërë një punë specifike.
Çfarë është Alpha Helix?
Një spirale alfa është një spirale e djathtë e mbetjeve të aminoacideve në një zinxhir polipeptid. Gama e mbetjeve të aminoacideve mund të ndryshojë nga 4 në 40 mbetje. Lidhjet hidrogjenore të krijuara ndërmjet oksigjenit të grupit C=O në bobinën e sipërme dhe hidrogjenit të grupit N-H të bobinës së poshtme ndihmojnë për të mbajtur të bashkuar bobinën. Një lidhje hidrogjeni formohet për çdo katër mbetje aminoacide në zinxhir në mënyrën e mësipërme. Ky model i njëtrajtshëm i jep asaj veçori të caktuara si trashësia e spirales dhe dikton gjatësinë e çdo kthese të plotë përgjatë boshtit spirale. Stabiliteti i strukturës së spirales alfa varet nga disa faktorë.
Atomet O me të kuqe, atomet N në blu dhe lidhjet e hidrogjenit si vija të gjelbra me pika
Çfarë është fleta e palosur beta?
Fleta e palosur beta, e njohur gjithashtu si fleta beta, konsiderohet si forma e dytë e strukturës dytësore në proteina. Ai përmban fije beta të cilat janë të lidhura anash me një minimum prej dy ose tre lidhjesh hidrogjeni të shtyllës kurrizore për të formuar një fletë të përdredhur, të palosur siç tregohet në figurë. Një varg beta është një shtrirje e zinxhirit polipeptid; gjatësia e tij është përgjithësisht e barabartë me 3 deri në 10 aminoacide, duke përfshirë shtyllën kurrizore në një konfirmim të zgjeruar.
Fragment i fletës β antiparalele 4-vargësh nga një strukturë kristalore e enzimës katalazë.
a) që tregon lidhjet hidrogjenore antiparalele (me pika) midis grupeve peptide NH dhe CO në fijet ngjitur. Shigjetat tregojnë drejtimin e zinxhirit dhe konturet e densitetit të elektroneve përshkruajnë atomet jo-H. Atomet O janë topa të kuq, atomet N janë blu dhe atomet H janë hequr për thjeshtësi; zinxhirët anësor tregohen vetëm në atomin C të zinxhirit të parë anësor (jeshile)
b) Pamje nga skaji i dy fijeve β qendrore
Në fletët e palosura beta, zinxhirët polipeptidikë shkojnë pranë njëri-tjetrit. Merr emrin "fletë e palosur" për shkak të pamjes së strukturës si valë. Ata janë të lidhur së bashku me lidhje hidrogjeni. Kjo strukturë lejon formimin e më shumë lidhjeve hidrogjenore duke shtrirë zinxhirin polipeptid.
Cili është ndryshimi midis fletës Alpha Helix dhe Beta Pleated Sheet?
Struktura e fletës së plikuar Alfa Helix dhe Beta
Alfa Helix:
Në këtë strukturë, shtylla kurrizore e polipeptidit është e lidhur fort rreth një boshti imagjinar si një strukturë spirale. Njihet gjithashtu si rregullimi helikoidal i zinxhirit peptid.
Formimi i strukturës së spirales alfa ndodh kur zinxhirët polipeptidikë përdredhen në një spirale. Kjo mundëson që të gjitha aminoacidet në zinxhir të formojnë lidhje hidrogjenore (një lidhje midis një molekule oksigjeni dhe një molekule hidrogjeni) me njëri-tjetrin. Lidhjet e hidrogjenit lejojnë që spiralen të mbajë formën spirale dhe jep një spirale të ngushtë. Kjo formë spirale e bën spiralen alfa shumë të fortë.
Lidhjet e hidrogjenit tregohen me pikat e verdha.
Fletë me plisa beta:
Kur dy ose më shumë fragmente të zinxhirit(eve) polipeptid mbivendosen me njëri-tjetrin, duke formuar një rresht lidhjesh hidrogjeni me njëra-tjetrën, mund të gjenden strukturat e mëposhtme. Mund të ndodhë në dy mënyra; rregullimi paralel dhe rregullimi antiparalel.
Shembuj të strukturës:
Alfa Helix: Thonjtë e duarve ose të këmbëve mund të merren si shembull i një strukture spirale alfa.
Fletë me plisa beta: Struktura e puplave është e ngjashme me strukturën e fletës beta me plisa.
Veçoritë e strukturës:
Alfa Helix: Në strukturën e spirales alfa, ka 3.6 aminoacide për rrotullim të spirales. Të gjitha lidhjet peptide janë trans dhe planare, dhe grupet N-H në lidhjet peptide tregojnë në të njëjtin drejtim, i cili është afërsisht paralel me boshtin e spirales. Grupet C=O të të gjitha lidhjeve peptide janë në drejtim të kundërt, dhe ato janë paralele me boshtin e spirales. Grupi C=O i secilës lidhje peptide është i lidhur me grupin N-H të lidhjes peptide duke formuar një lidhje hidrogjeni. Të gjitha grupet R janë të drejtuara nga spiralja.
Fletë e palosur beta: Çdo lidhje peptide në fletën e palosur beta është e rrafshët dhe ka trans-konformimin. Grupet C=O dhe N-H të lidhjeve peptide nga zinxhirët ngjitur janë në të njëjtin rrafsh dhe drejtohen drejt njëri-tjetrit duke formuar lidhje hidrogjenore midis tyre. Të gjitha grupet R në çdo zinxhir mund të ndodhin në mënyrë alternative mbi dhe nën rrafshin e fletës.
Përkufizime:
Struktura dytësore: Është forma e një proteine të palosshme për shkak të lidhjes hidrogjenore midis grupeve amide të saj të shtyllës kurrizore dhe karbonileve.
