Dallimi kryesor midis alosterizmit pozitiv dhe atij negativ është se alosterizmi pozitiv në proteina tregon një afinitet të lartë për ligandët, ndërsa alosterizmi negativ në proteina tregon një afinitet të ulët për ligandët.
Allosterizmi ose sjellja alosterike është fenomeni në të cilin aktiviteti i një proteine mund të ndryshohet në varësi të lidhjes së disa molekulave në një vend tjetër nga vendi aktiv i proteinës (veçanërisht në enzima). Një alosterizëm pozitiv tregon se lidhja e një molekule efektore me një enzimë bën që enzima të ndryshojë konfigurimin e saj në një formë aktive. Në të kundërt, një allosteirsm negativ tregon se një lidhje e molekulës efektore bën që enzima të ndryshojë konfigurimin e saj nga një formë aktive në një formë joaktive.
Çfarë është Allosterizmi Pozitiv?
Alosterizmi pozitiv është ndryshimi në konfigurimin e një proteine (kryesisht një enzimë) nga një formë joaktive në një formë aktive pas lidhjes së një molekule efektore. Molekula efektore lidhet me një vend të ndryshëm nga vendi aktiv i enzimës; quhet vendi alosterik. Ky proces njihet edhe si aktivizimi alosterik.
Një shembull i zakonshëm për lidhjen e tillë të molekulës efektore është lidhja e molekulës së oksigjenit me molekulën e hemoglobinës, e cila aktivizon molekulën e hemoglobinës për të transportuar në mënyrë efektive oksigjenin në qeliza. Atje, molekula e oksigjenit lidhet me hekurin hekuri të një molekule heme në molekulën e hemoglobinës. Forma aktive njihet si oxy-hemoglobin, ndërsa forma joaktive njihet si deoksi-hemoglobin.
Çfarë është Allosterizmi Negativ?
Alosterizmi negativ është ndryshimi në konfigurimin e një enzime nga një formë aktive në një formë joaktive pas lidhjes së një molekule efektore. Molekula efektore lidhet me një vend të ndryshëm nga vendi aktiv i enzimës; quhet vendi alosterik. Ky proces njihet edhe si frenim alosterik.
Figura 01: Alosterizëm pozitiv dhe negativ
Gjatë alosterizmit negativ, lidhja e një ligandi ul afinitetin e enzimës për substratin në vendet e tjera aktive të disponueshme për lidhjen e substratit. Një shembull është lidhja e 2, 3-BPG me një vend alosterik në hemoglobinë, i cili shkakton një ulje të afinitetit për oksigjenin e të gjitha nënnjësive.
Cili është ndryshimi midis alosterizmit pozitiv dhe atij negativ?
Në një alosterizëm pozitiv, lidhja e një molekule efektore me një enzimë bën që enzima të ndryshojë konfigurimin e saj në një formë aktive, ndërsa në alosteirizëm negativ, lidhja e një molekule efektore bën që enzima të ndryshojë konfigurimin e saj nga aktive. forma në formën joaktive. Dallimi kryesor midis alosterizmit pozitiv dhe negativ është se alosterizmi pozitiv në proteina tregon një afinitet të lartë për ligandët, ndërsa alosterizmi negativ në proteina tregon një afinitet të ulët për ligandët. Përveç kësaj, alosterizmi pozitiv përfshin aktivizimin, ndërsa alosteirizmi negativ përfshin frenimin. Lidhja e oksigjenit me hemoglobinën është një shembull i alosterizmit pozitiv ndërsa lidhja e 2, 3-BPG me hemoglobinën është një shembull i alosterizmit negativ.
Infografia e mëposhtme paraqet ndryshimin midis alosterizmit pozitiv dhe negativ në formë tabelare për krahasim krah për krah.
Përmbledhje – Alosterizmi pozitiv kundrejt negativit
Në alosterizëm ose sjellje alosterike, aktiviteti i një proteine mund të ndryshohet në varësi të lidhjes së disa molekulave në një vend tjetër nga vendi aktiv i proteinës (veçanërisht në enzima). Dallimi kryesor midis alosterizmit pozitiv dhe negativ është se alosterizmi pozitiv në proteina tregon një afinitet të lartë për ligandët, ndërsa alosterizmi negativ në proteina tregon një afinitet të ulët për ligandët.
