Dallimi kryesor midis enzimave alosterike dhe joalosterike është se enzimat alosterike kanë vende alosterike të ndryshme nga vendet e tyre aktive për lidhjen e molekulave rregullatore, ndërsa enzimat jo-allosterike kanë vetëm një vend aktiv për t'u lidhur me substratin.
Ka mënyra të ndryshme të rregullimit të enzimave. Rregullimi alosterik është një formë e tillë e rregullimit të enzimës. Rregullimi alosterik lehtësohet nga enzimat e quajtura enzima alosterike. Molekulat rregullatore lidhen me vendet alosterike të zotëruara nga enzima dhe rregullojnë aktivitetin enzimatik. Prandaj, enzimat alosterike njihen gjithashtu si enzima rregullatore. E veçanta e enzimave alosterike është se ato posedojnë vende shtesë të ndryshme nga zona kryesore aktive.
Çfarë janë enzimat alosterike?
Enzimat allosterike janë një lloj enzime që posedon vende alosterike për lidhjen e molekulave rregullatore. Këto vende janë të vendosura në nën-njësi të ndryshme proteinike të enzimës. Një molekulë rregullatore mund të jetë një frenues ose një aktivizues. Kur një frenues lidhet me enzimën, aktiviteti i enzimës zvogëlohet. Kur një aktivizues lidhet me enzimën, funksioni enzimatik rritet. Ky lloj rregullimi i aktivitetit enzimatik njihet si rregullimi alosterik. Një enzimë alosterike është specifike për substratin e saj dhe molekulat e saj rregullatore (moduluesit). Ndërveprimi i molekulës/modulatorit rregullator me enzimën është i kthyeshëm dhe jo kovalent. Një reaksion i katalizuar nga një enzimë alosterike tregon një kurbë sigmoidale.
Figura 01: Inhibimi allosterik
Rregullimi allosterik zhvillohet si një mekanizëm reagimi. Në frenimin e reagimeve negative, molekula rregullatore është një frenues dhe pengon reagimin. Në një mekanizëm reagimi pozitiv, një molekulë efektore ose aktivizues që lidhet me vendin alosterik rrit shpejtësinë e reagimit. Lidhja e modulatorit alosterik me një enzimë alosterike ndryshon konformimin e proteinës, duke ndikuar kështu në funksionin e saj. Piruvat kinaza, ribonukleotid reduktaza, aspartat transkarbamoilaza dhe ADP-glukoza pirofosforilaza janë disa shembuj të enzimave alosterike.
Çfarë janë enzimat joallosterike?
Enzimat jo-allosterike janë enzimat që nuk përpunojnë vende alosterike përveç zonës aktive. Prandaj, ato janë enzima të thjeshta që kanë vetëm një vend aktiv enzimë. Këto enzima janë enzima specifike për substratin. Ato janë gjithashtu enzima jo rregulluese. Reagimet e tyre tregojnë një kurbë hiperbolike.
Figura 02: Kurba hiperbolike e treguar nga një enzimë jo-allosterike
Kur ka një frenues konkurrues, shpejtësia e reagimit zvogëlohet. Një frenues konkurrues është i ngjashëm me substratin. Prandaj, ai konkurron me substratin për lidhjen me sitin aktiv. Kur substrati nuk arrin të lidhet me zonën aktive, nuk mund të formohet kompleksi substrat-enzimë, kështu që shpejtësia e reagimit zvogëlohet.
Cilat janë ngjashmëritë midis enzimave alosterike dhe joallosterike?
- Enzimat alosterike dhe joallosterike janë dy lloje enzimash.
- Ato përbëhen nga proteina.
- Ata katalizojnë reaksionet biokimike në qelizat e gjalla.
- Të dy llojet e enzimave mbeten të pandryshuara në fund të reaksionit.
- Një përqendrim i vogël i këtyre enzimave është i mjaftueshëm për të katalizuar një reaksion.
- Ata janë të ndjeshëm ndaj ndryshimeve të pH dhe temperaturës.
Cili është ndryshimi midis enzimave alosterike dhe joallosterike?
Një enzimë alosterike është një enzimë që ka një vend shtesë të quajtur vend rregullues ose vend alosterik për lidhjen e një molekule rregullatore. Një enzimë jo-allosterike është një enzimë e thjeshtë që ka vetëm një vend aktiv për lidhjen e substratit të tij. Pra, ky është ndryshimi kryesor midis enzimave alosterike dhe joallosterike.
Infografia e mëposhtme liston ndryshimet midis enzimave alosterike dhe joallosterike në formë tabelare për krahasim krah për krah.
Përmbledhje – Enzimat allosterike kundër enzimave joallosterike
Enzima alosterike është një enzimë rregulluese që zotëron një vend alosterik të ndryshëm nga vendi aktiv. Prandaj, një molekulë rregullatore mund të lidhet me vendin alosterik dhe të rregullojë aktivitetin enzimatik. Në të kundërt, enzima jo-allosterike nuk ka një vend alosterik. Ka vetëm një faqe aktive. Enzimat jo-allosterike nuk janë enzima rregullatore. Enzimat alosterike janë specifike për substratin dhe molekulën rregullatore, ndërsa enzimat joalosterike janë specifike për substratin. Kështu, kjo është përmbledhja e ndryshimit midis enzimave alosterike dhe joallosterike.
