Dallimi kryesor midis frenimit jo konkurrues dhe alosterik është se në frenimin jo konkurrues, shpejtësia maksimale e reaksionit të katalizuar (Vmax) zvogëlohet dhe përqendrimi i substratit (Km) mbetet i pandryshuar, ndërsa në frenimin alosterik, Vmax mbetet i pandryshuar. dhe km rritet.
Enzimat janë thelbësore për shumicën e reaksioneve që ndodhin në organizma. Zakonisht, një enzimë katalizon një reaksion duke reduktuar energjinë e aktivizimit të kërkuar për reaksionin. Por enzimat duhet të rregullohen me kujdes në mënyrë që të kontrollohen nivelet e produkteve përfundimtare që rriten në nivele të padëshiruara. Ai kontrollohet nga frenimi i enzimës. Një frenues enzimë është një molekulë që prish rrugën normale të reagimit midis një enzime dhe një substrati.
Një vend aktiv është rajoni i një enzime ku substratet lidhen dhe i nënshtrohen një reaksioni kimik. Një vend alosterik është vendi ku lejon molekulat ose të aktivizojnë ose të pengojnë aktivitetin e enzimës. Kinetika e enzimës luan një rol të rëndësishëm gjatë frenimit të enzimës. Shpejtësia maksimale e reaksionit, karakteristikë e një enzime të caktuar në një përqendrim të caktuar njihet si shpejtësia maksimale ose Vmax. Përqendrimi i substratit që jep shpejtësinë që është gjysma e Vmax është Km.
Çfarë është frenimi jo konkurrues?
Inhibimi jo konkurrues është një lloj frenimi i enzimës ku frenuesi redukton aktivitetin e enzimës dhe lidhet po aq mirë me enzimën, pavarësisht nëse është i lidhur me substratin apo jo. Me fjalë të tjera, frenimi jo konkurrues është vendi ku frenuesi dhe substrati lidhen me enzimën në çdo kohë të caktuar. Kur substrati dhe frenuesi lidhen me enzimën, ai formon një kompleks enzimë-substrat-frenues. Pasi të krijohet ky kompleks, nuk mund të prodhojë asnjë produkt. Mund të kthehet vetëm në kompleksin enzimë-substrat ose në kompleksin enzimë-frenues.
Figura 01: Frenim jo konkurrues
Në frenimin jo konkurrues, frenuesi ka afinitet të barabartë për kompleksin enzimë dhe enzimë-substrat. Mekanizmi më i zakonshëm i një inhibitori jo konkurrues është lidhja e kthyeshme e frenuesit me një vend alosterik. Por frenuesi gjithashtu ka aftësinë të lidhet drejtpërdrejt me zonën aktive. Një shembull i një frenuesi jo konkurrues është shndërrimi i piruvat kinazës në piruvat. Shndërrimi i fosfoenolpiruvatit për të prodhuar piruvat katalizohet nga piruvat kinaza. Një aminoacid i quajtur Alanine, i cili sintetizohet nga piruvati, pengon enzimën piruvat kinazë gjatë glikolizës. Alanina vepron si një frenues jo konkurrues.
Çfarë është frenimi alosterik?
Inhibimi allosterik është një lloj frenimi enzimë ku frenuesi ngadalëson aktivitetin e enzimës duke çaktivizuar enzimën dhe duke u lidhur me enzimën në vendin alosterik. Këtu, frenuesi nuk konkurron drejtpërdrejt me substratin në vendin aktiv. Por, në mënyrë indirekte ndryshon përbërjen e enzimës. Pasi të ndryshohet forma, enzima bëhet joaktive. Kështu, nuk mund të lidhet më me substratin përkatës. Kjo, nga ana tjetër, ngadalëson formimin e produkteve përfundimtare.
Figura 02: Frenimi allosterik
Inhibimi allosterik parandalon formimin e produkteve të panevojshme, duke reduktuar humbjen e energjisë. Një shembull i frenimit alosterik është shndërrimi i ADP në ATP në glikolizë. Këtu, kur ka ATP të tepërt në sistem, ATP shërben si një frenues alosterik. Ai lidhet me fosfofruktokinazën, e cila është një nga enzimat e përfshira në glikolizë. Kjo ngadalëson konvertimin e ADP. Si rezultat, ATP parandalon prodhimin e panevojshëm të vetvetes. Prandaj, prodhimi i tepërt i ATP nuk është i nevojshëm kur ka sasi adekuate.
Cilat janë ngjashmëritë ndërmjet frenimit jokonkurrues dhe alosterik?
- Të dy llojet e frenimeve të enzimës ngadalësojnë aktivitetin e enzimës.
- Inhibitorët në të dy frenimet e enzimës nuk konkurrojnë me substratin në vendin aktiv.
- Inhibitorët ndryshojnë përbërjen e enzimës në mënyrë indirekte.
- Të dy frenuesit ndryshojnë formën e enzimës.
Cili është ndryshimi midis frenimit jo konkurrues dhe atij alosterik?
Në frenimin jo konkurrues, Vmax e reaksionit zvogëlohet duke lënë vlerën Km të pandryshuar. Në të kundërt, në frenimin alosterik, Vmax mbetet i pandryshuar dhe vlera Km rritet. Pra, ky është ndryshimi kryesor midis frenimit jo konkurrues dhe alosterik. Frenimi alosterik fokusohet më shumë në përdorimin e kimikateve që ndryshojnë aktivitetin e enzimës duke u lidhur në një vend alosterik, ndërsa frenuesit jo konkurrues gjithmonë ndalojnë enzimën e punës duke u lidhur drejtpërdrejt në një vend alternativ.
Infografiku i mëposhtëm pasqyron ndryshimet midis frenimit jo konkurrues dhe alosterik për krahasim krah për krah.
Përmbledhje – Frenim jokonkurrues kundrejt frenimit allosterik
Inhibimi jo konkurrues është një frenim enzimë ku frenuesi redukton aktivitetin e enzimës dhe lidhet po aq mirë me enzimën, pavarësisht nëse është i lidhur me substratin apo jo. Inhibimi allosterik është një lloj frenimi enzimë ku frenuesi ngadalëson aktivitetin e enzimës duke çaktivizuar enzimën dhe lidhet me enzimën në vendin alosterik. Dallimi kryesor midis frenimit jo konkurrues dhe alosterik është se shpejtësia maksimale e reaksionit të katalizuar (Vmax) zvogëlohet dhe përqendrimi i substratit (Km) mbetet i pandryshuar në frenimin jo konkurrues ndërsa Vmax mbetet i pandryshuar, dhe Km rritet në alosterik. frenim.
