Hemoglobina vs Mioglobina
Myoglobina dhe hemoglobina janë hemoproteina të cilat kanë aftësinë të lidhin oksigjenin molekular. Këto janë proteinat e para që kanë strukturën e saj tredimensionale të zgjidhur nga kristalografia me rreze X. Proteinat janë polimere të aminoacideve, të bashkuara nëpërmjet lidhjeve peptide. Aminoacidet janë blloqet ndërtuese të proteinave. Bazuar në formën e tyre të përgjithshme, këto proteina kategorizohen në proteina globulare. Proteinat globulare kanë forma disi sferike ose elipsoidale. Vetitë e ndryshme të këtyre proteinave unike globulare ndihmojnë organizmin të zhvendosë molekulat e oksigjenit ndërmjet tyre. Vendi aktiv i këtyre proteinave të veçanta përbëhet nga një protoporfirinë IX hekuri (II) e mbyllur në një xhep rezistent ndaj ujit.
Myoglobin
Myoglobina shfaqet si një proteinë monomerike në të cilën globina që rrethon një hem. Ajo vepron si një bartës dytësor i oksigjenit në indet e muskujve. Kur qelizat e muskujve janë në veprim, ato kanë nevojë për një sasi të madhe oksigjeni. Qelizat muskulore i përdorin këto proteina për të përshpejtuar difuzionin e oksigjenit dhe për të marrë oksigjen për kohët e frymëmarrjes intensive. Struktura terciare e mioglobinës është e ngjashme me një strukturë tipike proteine të globulës së tretshme në ujë.
Zinxhiri polipeptid i mioglobinës ka 8 α-helika të veçanta të dorës së djathtë. Çdo molekulë proteine përmban një grup protetik heme dhe çdo mbetje heme përmban një atom hekuri të lidhur në mënyrë qendrore. Oksigjeni lidhet drejtpërdrejt me atomin e hekurit të grupit protetik heme.
Hemoglobin
Hemoglobina shfaqet si një proteinë tetramerike në të cilën çdo nënnjësi përbëhet nga një globinë që rrethon një hem. Është bartës i oksigjenit në të gjithë sistemin. Ai lidh molekulat e oksigjenit dhe më pas transportohet përmes gjakut nga qelizat e kuqe të gjakut.
Tek vertebrorët, oksigjeni shpërndahet përmes indit të mushkërive në qelizat e kuqe të gjakut. Meqenëse hemoglobina është një tetramer, ajo mund të lidhë katër molekula oksigjeni në të njëjtën kohë. Më pas, oksigjeni i lidhur shpërndahet në të gjithë trupin dhe shkarkohet nga qelizat e kuqe të gjakut në qelizat e frymëmarrjes. Hemoglobina më pas merr dioksidin e karbonit dhe e kthen atë në mushkëri. Prandaj, hemoglobina shërben për të dhënë oksigjenin e nevojshëm për metabolizmin qelizor dhe largon produktin e mbeturinave që rezulton, dioksidin e karbonit.
Hemoglobina përbëhet nga disa zinxhirë polipeptidikë. Hemoglobina njerëzore përbëhet nga dy nënnjësi α (alfa) dhe dy β (beta). Çdo α-nënnjësi ka 144 mbetje, dhe çdo β-nënnjësi ka 146 mbetje. Karakteristikat strukturore të nënnjësive α (alfa) dhe β (beta) janë të ngjashme me mioglobinën.
Hemoglobina vs Mioglobina
• Hemoglobina transporton oksigjenin në gjak ndërsa mioglobina transporton ose ruan oksigjenin në muskuj.
• Mioglobina përbëhet nga një zinxhir i vetëm polipeptid dhe hemoglobina përbëhet nga disa zinxhirë polipeptidikë.
• Ndryshe nga mioglobina, përqendrimi i hemoglobinës në qelizat e kuqe të gjakut është shumë i lartë.
• Në fillim, mioglobina lidh molekulat e oksigjenit shumë lehtë dhe së fundmi bëhet i ngopur. Ky proces i lidhjes është shumë i shpejtë në mioglobinë sesa në hemoglobinë. Hemoglobina fillimisht lidh oksigjenin me vështirësi.
• Mioglobina shfaqet si një proteinë monomerike ndërsa hemoglobina shfaqet si një proteinë tetramerike.
• Dy lloje zinxhirësh polipeptidikë (dy zinxhirë α dhe dy zinxhirë β) janë të pranishëm në hemoglobinë.
• Mioglobina mund të lidhë një molekulë oksigjeni të ashtuquajtur monomer, ndërsa hemoglobina mund të lidhë katër molekula oksigjeni, të ashtuquajturat tetramer.
• Mioglobina lidh oksigjenin më fort se hemoglobina.
• Hemoglobina mund të lidhë dhe shkarkojë si oksigjenin ashtu edhe dioksidin e karbonit, ndryshe nga mioglobina.
