Bllokim kundër çelësit kundër përshtatjes së induktuar
Enzimat njihen si katalizatorë biologjikë, të cilët përdoren pothuajse në çdo reaksion qelizor, në organizma. Ato mund të rrisin shpejtësinë e një reaksioni biokimik, pa u ndryshuar vetë enzima nga reaksioni. Për shkak të ripërdorimit të tij, edhe një përqendrim i vogël i një enzime mund të jetë shumë efektiv. Të gjitha enzimat janë proteina dhe në formë globulare. Megjithatë, si të gjithë katalizatorët e tjerë, këta katalizatorë biologjikë nuk e ndryshojnë sasinë përfundimtare të produkteve dhe nuk mund të bëjnë reaksione që të ndodhin. Ndryshe nga katalizatori tjetër normal, enzimat katalizojnë vetëm një lloj reaksioni të kthyeshëm, të ashtuquajtur specifik të reaksionit. Meqenëse, enzimat janë proteina; ato mund të punojnë brenda një diapazoni të caktuar të temperaturës, presionit dhe pH. Shumica e enzimave katalizojnë reaksionet duke krijuar një sërë "kompleksesh enzimë-substrat". Në këto komplekse, substrati lidhet më fort me enzimat që korrespondojnë me gjendjen e tranzicionit. Kjo gjendje ka energjinë më të ulët; prandaj është më i qëndrueshëm se gjendja e tranzicionit të një reaksioni të pakatalizuar. Rrjedhimisht, një enzimë redukton energjinë e aktivizimit të reaksionit biologjik, të cilin e katalizon. Dy teori kryesore përdoren për të shpjeguar se si formohen komplekset enzimë-substrat. Ato janë teoria "kyç-dhe-çelës" dhe teoria e përshtatjes së induktuar.
Modeli me kyçje
Enzimat kanë formë shumë precize, e cila përfshin një çarje ose xhep të quajtur vende aktive. Në këtë teori, nënshtresa përshtatet në një vend aktiv si një çelës në një bravë. Kryesisht lidhjet jonike dhe lidhjet hidrogjenore e mbajnë substratin në vendet aktive për të formuar kompleksin enzimë-substrat. Pasi të formohet, enzima katalizon reaksionin duke ndihmuar në ndryshimin e substratit, ose duke e ndarë atë ose duke rreshtuar pjesët së bashku. Kjo teori varet nga kontakti i saktë që bëhet midis vendeve aktive dhe substratit. Prandaj, kjo teori mund të mos jetë plotësisht e saktë, veçanërisht kur përfshihet lëvizja e rastësishme e molekulave të substratit.
Model me përshtatje të nxitur
Në këtë teori, zona aktive ndryshon formën e saj për të mbështjellë një molekulë substrati. Enzima, pasi lidhet me një substrat të caktuar, merr formën e saj më efektive. Prandaj, forma e enzimës ndikohet nga substrati si forma e një doreze që preket nga dora që e mban atë. Më pas, molekula e enzimës shtrembëron molekulën e substratit, duke tendosur lidhjet dhe e bën substratin më pak të qëndrueshëm, duke ulur kështu energjinë e aktivizimit të reaksionit. Meqenëse energjia e aktivizimit është e ulët, reagimi ndodh me një shpejtësi të madhe duke formuar produktet. Pas lëshimit të produkteve, vendi i aktivizimit të enzimës kthehet në formën e tij origjinale dhe lidh molekulën tjetër të substratit.
Cili është ndryshimi midis Lock-and-Key dhe Induced- Fit?
• Teoria e përshtatjes së induktuar është një version i modifikuar i teorisë "kyç dhe çelës".
• Ndryshe nga teoria Lock-and-key, teoria e përshtatjes së induktuar nuk varet nga kontakti i saktë që bëhet midis zonës aktive dhe substratit.
• Në teorinë e përshtatjes së induktuar, forma e enzimës ndikohet nga substrati ndërsa, në teorinë Lock-and-key, forma e substratit ndikohet nga enzima.
• Në teorinë Lock-and-key, vendet aktive kanë formë të saktë, ndërsa në teorinë e përshtatjes së induktuar, vendi aktiv fillimisht nuk ka një formë të saktë, por më vonë forma e vendit formohet sipas substratit., e cila do të lidhet.
