Dallimi kryesor midis metalloenzimave dhe enzimave të aktivizuara nga metali është se metaloenzimat kanë një jon metalik të lidhur fort si kofaktor, ndërsa jonet metalike në enzimat e aktivizuara metalike nuk janë të lidhur fort.
Aktiviteti i disa enzimave varet nga jonet metalike sepse këta jone metalikë veprojnë si kofaktorë. Këto enzima janë në dy kategori kryesore si metaloenzima dhe enzima të aktivizuara nga metali. Prandaj, këto enzima janë të ndryshme nga njëra-tjetra sipas pranisë ose mungesës së joneve metalike të lidhura fort. Le të diskutojmë më shumë detaje mbi këto enzima.
Çfarë janë Metalloenzimat?
Metalloenzimat janë enzima që përmbajnë një jon metalik të lidhur fort. Ky jon metalik formon lidhje kovalente koordinative me aminoacidet e enzimës ose me një grup protetik. Më tej, ajo vepron si një koenzimë dhe jep aktivitetin e enzimës. Kur merret parasysh vendndodhja e jonit metalik në enzimë, zakonisht ndodh në një rajon specifik në sipërfaqen e enzimës. Prandaj, joni nuk e prish lidhjen e substratit me vendin aktiv. Ndonjëherë, enzimat kërkojnë më shumë se një jon metalik për aktivitetin e tij. Në raste të rralla, ato kërkojnë gjithashtu dy jone të ndryshëm metalikë. Metalet më të zakonshme që përfshihen në këtë janë Fe, Zn, Cu dhe Mn. Metaloenzimat që përmbajnë qendra metalike të ndryshme nga hekuri (qendra jo heme) janë të përhapura në natyrë.
Figura 01: Veprimi i enzimës
Shembuj të metaloenzimave:
- Amilaza, termolizina janë të lidhura me Ca2+ jone
- Dioldehidraza, glicerol dehidrataza janë të lidhura me Co2+
- oksidaza citokrom c, dopamin-b-hidroksilaza përmban Cu2+
- Katalaza, nitrogjenaza, peroksidaza, dehidrogjenaza suksinate përmbajnë Fe2+
- Arginaza, histidin-amoniak liaza, piruvat karboksilaza përmban Mn2+
Çfarë janë enzimat e aktivizuara metalike?
Enzimat e aktivizuara nga metali janë enzima që kanë një aktivitet të shtuar për shkak të pranisë së joneve metalike. Në shumicën e rasteve, këto jone metalike janë ose njëvalente ose dyvalente. Megjithatë, këto jone nuk janë të lidhura fort me enzimën si te metalloenzimat. Metali mund të aktivizojë substratin, duke u përfshirë kështu drejtpërdrejt me aktivitetin e enzimës. Këto enzima kërkojnë jone metalike me tepricë. P.sh.: rreth 2-10 herë më i lartë se përqendrimi i enzimës. Kjo është për shkak se ata nuk mund të lidhen me jonin metalik përgjithmonë. Megjithatë, këto enzima humbasin aktivitetin e tyre gjatë pastrimit të tij.
Shembuj të enzimave të meta-aktivizuara:
- piruvat kinaza kërkon K+
- Fosfotransferazat kërkojnë Mg2+ ose Mn2+
Cili është ndryshimi midis Metalloenzimave dhe Enzimave të Aktivizuara Metal?
Metaloenzimat janë enzima që përmbajnë një jon metalik të lidhur fort. Si një karakteristikë unike, ata kanë një jon metalik të lidhur fort si kofaktor. Për më tepër, këto enzima kërkojnë ose një ose dy jone metalikë të lidhur në një zonë specifike të sipërfaqes së enzimës për aktivitetin e tyre. Enzimat e aktivizuara nga metali janë enzima që kanë një aktivitet të shtuar për shkak të pranisë së joneve metalike që nuk janë të lidhur fort. Është ndryshimi kryesor midis metalloenzimave dhe enzimave të aktivizuara nga metali. Kjo do të thotë, ndryshe nga metaloenzimat, enzimat e aktivizuara nga metali nuk kanë një jon metalik të lidhur fort si kofaktor. Përveç kësaj, këto enzima kërkojnë një përqendrim të lartë të joneve metalike rreth tyre.
Përmbledhje – Metalloenzimat vs Enzimat e aktivizuara nga metali
Enzima, aktiviteti i së cilës varet nga prania e joneve metalike, është dy llojesh; ato janë, metaloenzimat dhe enzimat e aktivizuara nga metali. Dallimi midis metaloenzimave dhe enzimave të aktivizuara nga metali është se metaloenzimat kanë një jon metalik të lidhur fort si kofaktor, ndërsa jonet metalike në enzimat e aktivizuara metalike nuk janë të lidhur fort.
